生物化学的重点知识,基础生物化学考试重点

生物化学知识重点

第一章 绪论

1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。

2.生物化学研究的内容大体分为三部分：

① 生物体的物质组成及生物分子的结构与功能 ② 代谢及其调节 ③ 基因表达及其调控

第二章 糖类化学

1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。

2.单糖的分类：

① 按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......

② 按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。

葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。

甘油醛是最简单的单糖。

两种环式结构的葡萄糖： 6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）

CH2OH CH2OH

O O OH HOCH2 O OH HOCH2 O OH

HO OH OH HO OH

OH OH OH OH OH H

α-D-( )-砒喃葡萄糖 β-D-( )-砒喃葡萄糖 β-D-核糖 β-D-脱氧核糖

7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。

8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。

9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；

杂多糖以糖胺聚糖最为重要。

淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。

糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。

第三章 脂类化学

甘油

脂肪 脂肪酸 短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸 （根据C原子数目分类）

脂类 饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸 （根据是否含有碳-碳双键分类）

类脂：磷脂、糖脂和类固醇

亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。

类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。

脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：

皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。 CH2-OH CHOOC-R1

皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。 R-COOH HO- CH R2-COO-CH

6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。 CH2-OH CH2-OOC-R3

7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。 脂肪酸 甘油 甘油三酯

8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。

9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。

10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。

11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。

其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；

醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。

第四章 蛋白质化学

蛋白质的作用：

① 生物催化—酶 ② 运载和储存 ③ 免疫保护 ④ 机械支持 ⑤ 激素——受体系统 ⑥ 产生和传递神经冲动

氨基酸的结构：

①在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸，其他氨基酸都是α-氨基酸。 COOH COOH

②除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或原子团； H2N-C-H H-C-NH2

羧基、氨基、R基和1个氢原子。 R R

③氨基酸是手性分子，有L-氨基酸和D-氨基酸之分。标准氨基酸均为L-氨基酸。

氨基酸的分类： L-氨基酸 D-氨基酸

① 非极性疏水R基氨基酸 ② 极性不带电荷R基氨基酸

③ 带正电荷R基氨基酸 ④ 带负电荷R基氨基酸

氨基酸的性质 ：

①紫外吸收特征

蛋白质的肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收，其所含的色氨酸和络氨酸对280nm的紫外线有强吸收。

②两性解离与等电点

氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的

静电荷为零。此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。

③茚三酮反应

蛋白质的分类：

根据组成成分分为单纯蛋白质和缀合蛋白质；根据构象分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。

蛋白质的分子结构：

分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构（后三种结构称为蛋白质的空间结构）。

肽分为寡肽（2-10个氨基酸组成）和多肽（更多氨基酸构成）。

一些重要的肽：

抗氧化剂：谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的三肽。

激素：抗利尿激素、血管紧张素Ⅱ、催产素、促肾上腺皮质素、内啡肽、脑啡肽。

蛋白质的一级结构：

蛋白质的一级结构： 蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。包括二硫键的位置。

蛋白质的二级结构：

蛋白质的二级结构：指多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布。

二级结构的种类:①肽单元与肽平面 ②α-螺旋 ③β折叠 ④ β转角 ⑤无规卷曲 ⑥ 超二级结构

超二级结构：指二级结构单元进一步聚集和组合在一起，形成规则的二级结构聚集体。

作用：降低了蛋白质分子的内能，使之更加稳定。

11.蛋白质的三级结构：

蛋白质的三级结构：一条完整的蛋白质多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的特定的空间结构。

* 维持蛋白质三级结构的化学键是疏水作用、氢键、部分离子键和少量共价键（如二硫键）。

* 由一条肽链构成的蛋白质只有形成三级结构才可能具有生物活性。

蛋白质的四级结构：

蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起形成的空间结构。

维持蛋白质构象的化学键：

蛋白质的天然构象是由多种化学键共同维持的，这些化学键包括肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和

范德华力。后四种化学键属于非共价键。

蛋白质的理化性质：（实验）

一般性质：① 蛋白质含有肽键和芳香族氨基酸，所以对紫外线有吸收。

② 蛋白质是两性电解质，所以有等电点。 ③ 蛋白质还能发生呈色反应。

沉降系数：沉降速度与离心加速度（相对重力）之比为一常数。该常数称为 ～ 。

第五章 核酸化学

信使RNA—把遗传信息从DNA带给核糖体，指导蛋白质合成。

核糖核酸(RNA) 转移RNA—在蛋白质合成过程中转运氨基酸，同时把核酸翻译成蛋白质语言。

核酸 核糖体RNA—是核糖体的结构成分，而核糖体是合成蛋白质的机器。

脱氧核糖核酸（DNA）——遗传的物质基础。

核酸的结构单位是核苷酸，是核酸的水解产物。

磷酸——核酸是含磷酸最多的生物大分子。

核苷酸的组成 戊糖——核酸的戊糖包括核糖和脱氧核糖。

碱基——包括两种嘌呤碱基（A 、G）和两种嘧啶碱基(C 、T )。

糖苷键——碱基与戊糖以N-β-糖苷键连接。

核苷酸的结构 磷酸酯键——磷酸与戊糖以磷酸酯键连接。

酸酐键——磷酸通过酸酐键连接第二、第三个磷酸。

核苷酸的功能：①合成核酸 ②为生命活动提供能量 ③参与其他物质合成 ④构成酶的辅助因子 ⑤调节代谢

[ATP——为生命活动提供能量 UTP——参与糖原的合成 CTP——参与磷脂合成 腺苷酸构成酶的辅助因子]

核酸的分子结构 ：

一级结构：指核酸的碱基组成和碱基序列。

分子结构 二级结构：核酸中由部分核苷酸形成的有规律、稳定的空间结构。

三级结构：在二级结构的基础上，DNA双螺旋进一步盘曲形成三级结构。

核酸的一级结构——研究核酸的核苷酸序列。

核苷酸以3',5'—磷酸二酯键连接构成核酸。核酸有方向性，5'端为头，3'端为尾。

核酸是核苷酸的缩聚物。根据长度将核苷酸分为：寡核苷酸（长度

(nt:单链核酸长度单位，1nt为1个核苷酸)

核酸的二级结构

不同的生物DNA的碱基组成具有以下规律，称为Chargaff法则:

①DNA的碱基组成有物种差异，没有组织差异，即不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织

DNA的碱基组成相同.

②DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变。

③不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系：A = T , G = C , A G = C T .

Chargaff法则是研究DNA二级结构及DNA复制机制的基础。

DNA二级结构的特点：

① DNA是由两股反向平行互补构成的双链结构。主链位于外侧，碱基侧链位于内侧。

② 两条链由碱基之间的氢键相连：A G = C T 。③ 在双螺旋中，碱基平面与螺旋轴垂直。

④ 碱基之间的氢键维系双链结构的横向稳定性；碱基平面之间的碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性。

三、核酸的三级结构——主要研究DNA和染色体的超级结构.

1.真核生物的细胞核DNA与RNA、蛋白质构成染色体，其结构更复杂。

2.如果把真核生物DNA形成双螺旋结构看成是DNA的一级压缩，那么DNA的二级压缩就是形成核小体。

3.核小体由DNA与组蛋白构成。组蛋白有五种：包括H1、H2A 、H2B、 H3 和H4，其中后四者

各两个亚基构成核小体的八聚体核。

四 、 RNA的种类和分子结构

碱基互补配对的原则是A对U、G对C.

mRNA的特点：种类多、寿命短、含量少。

真核生物大多数mRNA的5'端有一个帽子（m7GpppNmp）,3'端有一段聚腺苷酸尾或Poly（A）尾。

帽子结构既能抵抗RNA 5'外切酶的水解；又是蛋白质合成过程中起始因子的识别标记。

3.tRNA在组成和结构上都有以下特点：① 大小为73-93 nt ② 含有较多的稀有碱基

③ 3'端含有CCA-OH序列；5'端大多是鸟苷酸。④ 二级结构呈三叶草形 ⑤ 三级结构成倒"L"形.

rRNA是细胞内含量最多的RNA，与蛋白质构成核糖体。

原核生物核糖体有三种rRNA，真核生物核糖体有四种rRNA。

核酶：是由活细胞合成的、具有催化作用的RNA。

核酸的理化性质

碱基使核酸具有特殊的紫外线吸收光谱，吸收峰在260nm附近。

【名词解释】

DNA的变性：指双链DNA解旋、解链，形成无规线团，从而发生性质改变（如黏度下降、沉降速度加快等）。

导致DNA变性的理化因素：高温和化学试剂（酸、碱、乙醇、尿素等）。

DNA的复性：缓慢降低温度，恢复生理条件，变性DNA单链会自发互补结合，重新形成原来的双螺旋结构。

又称退火。DNA片段越大复性越慢，DNA浓度越高复性越快。

增色反应：DNA变性导致其紫外线吸收增加。

减色反应：DNA复性导致变性DNA恢复其天然构象时，其紫外吸收减少。

解链温度：使DNA变性解链达到50%时的温度。又称变性温度、熔解温度、熔点。

核酸分子杂交：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链的结构的过程。是分子生物学的核心技术。

第六章 酶

1.新陈代谢：生物体内的全部化学反应的总称。包括物质代谢和能量代谢。

2.生物催化剂： 酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的蛋白质。

核酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的核酸。

分子组成 单纯酶 ——仅由氨基酸构成，如尿素酶、蛋白酶、淀粉酶、脂酶和核糖核酸酶等

3.酶 结合酶 蛋白质部分 脱辅基酶蛋白 形成的复合物

非蛋白质部分 辅助因子 全酶

只有全酶才具有催化活性，脱辅基酶蛋白单独存在时没有催化活性。

辅助因子 从化学 金属离子：K 、Na 、Zn2 等。

本质上分 小分子有机化合物：多数是维生素（特别是B族维生素）的活性形式。

辅助因子根据与脱辅基酶蛋白的结合程度等分为：辅酶和辅基。

辅助因子的作用——承担着传递电子、原子或基团的作用。

① 通常一种脱辅酶蛋白必须与特定的辅助因子结合，才能成为有活性的全酶。 因 脱辅基酶蛋白

② 一种辅助因子可与不同的脱辅基酶蛋白结合，组成具有不同特异性的全酶。 此 决定酶的特异性

酶的活性中心（又称活性部位）：是酶蛋白构象的一个特定区域，由必需基团构成，能与底物特异地结合，

并催化底物生成产物。

酶促反应:由酶催化进行的化学反应。 （底物 S ，生成产物 P ）

酶的必需基团——那些与酶活性密切相关的基团。

结合基团:与底物结合，使底物与一定构象的酶形成复合物，又称中间产物。-

催化基团：改变底物中某些化学键的稳定性，使底物发生反应生成产物。

对于单纯酶来说，活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白的氨基酸侧链，如组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基

半胱氨酸的的巯基和天冬氨酸的羧基等。

对结合酶来说，活性中心内的必需基团还有一个来源，即辅助因子。

实际上，辅助因子是指参与构成活性中心的非氨基酸成分。

酶按分子结构分为：单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶(又称串联酶)。

酶促反应的特点：

酶和一般催化剂的共有特点：① 只催化热力学上允许的化学反应。 ② 可以提高化学反应的速度，但

不改变化学平衡。 ③ 它们的催化机制都是降低化学反应的活化能。 ④ 很少量就可以有效催化反应。

① 酶的催化效率极高 绝对特异性——一种酶对一种底物

酶的 ② 酶具有很高的特异性 相对特异性——一种酶对一类酶或一种化学键

特点 ③ 酶蛋白容易失活 立体异构特异性——一种酶对两种立体异构体中的一种

④ 酶活性可以调节

酶和一般催化剂之所以能提高化学反应速度，是因为它们能降低化学反应的活化能——中间产物学说。

酶原与酶原的激活：

酶原：有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白

构象发生改变，从而表现出酶的活性。酶的这种无活性前体称为酶原。

酶原的激活：酶原向酶转化的过程。酶原的激活实际上是形成暴露酶的活性中心的过程。

酶原的生理意义： ① 酶原适于酶的安全转运。 ② 酶原适于酶的安全储存。

同工酶：是指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和

电泳行为都不相同的一组酶，是生命在长期进化过程中基因分化的产物。

酶促反应动力学

影响酶促反应的因素： 酶浓度(E) 、 底物浓度（S）、 温度 、PH值 、 抑制剂 、激活剂。

根据抑制剂与酶作用方式的不同，抑制剂对酶的抑制作用分为可逆性抑制作用和不可逆性抑制作用。根据抑制

剂与底物的竞争关系，可以将可逆性抑制作用分为：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。

酶的分类：( 课本P78 )

1个酶活性国际单位：在25℃、最适PH值、最适底物浓度时，每分钟催化1μmol底物反应所需的酶量。

酶的比活性：1mg酶蛋白所具有的酶活性单位。

第七章 维生素

维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物，是人体重要的营养物质之一。

1.维生素的特点：

① 维生素既不是构成机体组织结构的原料，也不是供能物质，但在代谢过程中发挥着重要作用，它们

大多数参与构成酶的辅助因子。

② 种类多，化学结构各异，本质上都属于小分子有机化合物。

③ 维生素的需要量很少，但多数不能在体内合成或合成量不足，必须从食物中摄取。

④ 维生素摄取不足会造成代谢障碍，但若应用不当或长期过量摄取，也会出现中毒症状。

2.维生素的分类：

根据溶解性分 水溶性维生素： 维生素C和B族维生素（核黄素、泛酸、生物素等）

维生素 脂溶性维生素：维生素A、维生素D、维生素E和维生素K 。

水溶性维生素的共同特点：

① 易溶于水，不溶或微溶于有机溶剂。 ② 机体储存量很少，必须随时从食物中摄取。

③ 摄入过多部分可以随尿液排出体外，不会导致积累而引起中毒。

B族维生素通常都以构成酶的辅助因子的方式参与代谢。

水溶性维生素的来源、化学性质、活性形式缺乏症、及功能：[ 硫辛酸(略）]

[附] 维生素B1又称抗脚气病维生素。 | 维生素B12 是唯一含有金属元素的维生素。

5.脂溶性维生素的共同特点：

① 不溶于水，易溶于脂肪及有机溶剂。 ② 在食物中常与脂类共存。

③ 随脂肪的吸收不足而相应其吸收减少。 ④ 可以在肝脏内储存，摄入过多会出现中毒症状。

6.脂溶性维生素的来源、化学性质、活性形式缺乏症、及功能：

[附] 维生素A包括视黄醇（VitA1）和3—脱氢视黄醇（VitA3）。

生物氧化

第一节 概述

生命活动需要能量供应，所需的能量来自生物氧化。生物氧化是指（糖类、脂类和蛋白质等）营养物质在体内

氧化分解、最终生成CO2和H2O并释放能量(满足生命活动需要)的过程。又称组织呼吸或细胞呼吸。

生物氧化的特点：在温和条件进行连续的酶促反应，通过脱羧基反应产生CO2，能量逐步释放并得到有效利用。

【生物氧化的过程】：

第一阶段：营养物质氧化生成乙酰CoA.

第二阶段：乙酰基进入三羧酸循环氧化生成CO2。

第三阶段：前两阶段释放出的电子经呼吸链传递给O2生成H2O，传递电子的过程驱动合成ATP。

【CO2生成方式】：

根据是否伴有氧化反应分为：单纯脱羧和氧化脱羧。

根据脱掉的羧基在底物分子结构中的位置分为：α-脱羧和β-脱羧。

第二节 呼吸链

呼吸链是起递氢或递电子作用的酶或辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上，组成的递氢或递电子体系。

又称电子传递链。其功能是将营养物质氧化释放的电子传递给O2生成H2O。

呼吸链的组成成分包括Q 、Cyt c和四种具有传递电子功能的复合体，这些成分含有递氢体和递电子体。

递氢体包括NAD、FMN、FAD和Q，递电子体包括铁硫蛋白、Cyt a 、 Cyt b 和Cyt c 。

【呼吸链的组成】：

【呼吸链成分的排列顺序】

NADH氧化呼吸链

NADH 复合体I Q 复合体III Cyt c 复合体IV O2

琥珀酸氧化呼吸链

琥珀酸 复合体II Q 复合体III Cyt c 复合体 IV O2

【细胞液NADH的氧化】

细胞液NADH通过3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭将电子送入呼吸链：

3-磷酸甘油穿梭主要在肌肉及神经组织中进行，每传递一对电子推动合成两个ATP。

苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在心肌和肝脏内进行，每传递一对电子推动合成三个ATP。

生物氧化与能量代谢

ATP的合成

底物水平磷酸化——在生物氧化过程中，底物因脱氢、脱水等反应而使能量在分子内重新分布，

形成高能磷酸基团，然后将高能磷酸基团转移给ADP,生成ATP的过程。

氧化磷酸化——在生物氧化过程中，营养物质释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O，所释放的

自由能推动ADP磷酸化生成ATP的过程。是合成ATP的主要方式。

氧化磷酸化的影响因素有呼吸链抑制剂、解偶联剂、ADP、甲状腺激素和线粒体DNA 。

研究氧化磷酸化最常见的方法是测定线粒体的磷、氧消耗量的比值，即磷 / 氧比值。

在能量代谢中，ATP是许多生命活动的直接供能者。ATP的合成与利用构成ATP循环。

ATP循环是生物体内能量转换的基本方式。

第九章 糖代谢

物质代谢是指生物体与周围环境不断地进行物质交换的过程。包括消化吸收、中间代谢和排泄三阶段。

糖的生理功能

① 糖是人体主要的供能物质：主要是糖原和葡萄糖。

② 糖也是人体的重要组成成分之一：

③ 糖与蛋白质形成的糖蛋白是具有重要生理功能的物质。

血糖

通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。

血糖的来源和去路

氧化供能（主要途径）

食物糖消化吸收 合成肝糖原、肌糖原

肝糖原分解 转化成核糖、脂肪、氨基酸

非糖物质糖异生 过高时随尿液排出

( 不超过8.9 ~ 10.0mmol/L )

血糖的调节机制

肝脏调节——肝脏是维持血糖浓度的最主要器官。

肾脏调节——肾脏对糖具有很强的重吸收能力。

神经调节——交感神经和副交感神经。

激素调节——胰岛β细胞 胰岛素 | 胰岛α细胞 胰高血糖素 和 肾上腺皮质 肾上腺素

糖的分解代谢

④ 糖醛酸途径 UDP-葡萄醛酸 丙酮酸 乳酸 能量 ① 糖酵解途径

③ 磷酸戊糖途径 NADPH 磷酸戊糖 乙酰CoA CO2 H2O 能量 ② 有氧氧化途径

一 、 糖酵解途径

1.葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖：一分子葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖消耗两分子ATP.

2.1,6 - 二磷酸果糖分解成两分子3-磷酸甘油醛：一分子1,6 - 二磷酸果糖生成两分子3-磷酸甘油醛。

3.3-磷酸甘油醛转化成丙酮酸：两分子3-磷酸甘油醛生成丙酮酸的同时产生四分子ATP.

4.丙酮酸还原成乳酸：乳酸是葡萄糖无氧代谢的最终产物。

全过程： 葡萄糖 2Pi 2ADP 2乳酸 2ATP 2H2O

糖酵解的生理意义

糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式。

某些组织在有氧时也通过糖酵解供能。 磷酸二羟丙酮是甘油的合成原料。

糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料 3-磷酸甘油酸是丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸的合成原料。

丙酮酸是丙氨酸和草酰乙酸的合成原料。

糖的有氧氧化途径

葡萄糖氧化分解生成丙酮酸

丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA

① 乙酰 CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸. ② 柠檬酸异构成异柠檬酸.

三羧酸循环 ③ 异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸 ④ α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰 CoA .

⑤ 琥珀酰 CoA生成琥珀酸. ⑥ 草酰乙酸再生.

三羧酸循环的意义：

1. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径。

2. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽。

三、 磷酸戊糖途径

反应过程 （ 见课本P125 图9-8 ）

生理意义：

磷酸戊糖途径所生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物质的合成原料。

5-磷酸核糖——为核酸的生物合成提供核糖。

提供 NADPH H 作为供氢体，参与多种代谢反应。

NADPH ① 为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢。 还原

② 作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，参与 GSSG GSH 。

四、 糖醛酸途径

葡萄糖 6-磷酸葡萄糖 1-磷酸葡萄糖 UDP-葡萄糖 UDP-葡萄醛酸

糖原代谢和糖异生

糖原合成

1. 6-磷酸葡萄糖的生成

2. 1-磷酸葡萄糖的生成

3. UDP-葡萄糖的生成

4. 糖原的合成

糖原分解

1. 1-磷酸葡萄糖的生成

2. 6-磷酸葡萄糖的生成

3.6-磷酸葡萄糖的水解

4.极限糊精的水解

糖原的合成与分解是维持血糖正常水平的重要途径。

糖异生

由非糖物质合成葡萄糖的过程，称为糖异生。主要在肝脏内进行，在肾皮质中也可以进行，但较弱。

糖异生的反应过程

丙酮酸羧化支路

1,6-二磷酸果糖水解成6-磷酸果糖

6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖

糖异生的生理意义

① 在饥饿时维持血糖水平的相对稳定 ② 参与食物氨基酸的转化与储存 ③ 参与乳酸的回收利用

糖代谢紊乱

低血糖：空腹时血糖浓度低于3.3mmol/L称为 ～ 。

高血糖：空腹时血糖浓度超过7.0mmol/L称为 ～ 。

饮食性糖尿：进食大量糖。 不 糖

糖尿 情感性糖尿：情绪激动，交感神经兴奋，肾上腺素分泌增加。 属 尿

肾糖尿：肾脏疾患导致肾小管重吸收能力减弱。 于 病

糖尿病的症状："三多一少"（多食、多饮、多尿和体重减轻）

糖尿病患者会出现下列糖代谢紊乱：

① 糖酵解和有氧氧化减弱 ② 糖原合成减少

③ 糖原分解增加 ④ 糖异生作用加强 ⑤ 糖转化为脂肪减少

葡萄糖耐量：人体处理所给予葡萄糖的能力。又称耐糖现象。是临床上检查糖代谢的常用方法。

【正常人体耐糖曲线的特点】：

空腹血糖浓度正常，进食葡萄糖后血糖浓度升高。在1小时内达到高峰，但不超过肾糖阈；

而后血糖浓度迅速降低，在2-3小时内回落到正常水平。 （课本P133 图9-14）

第十章 脂类代谢

脂类的分布和生理功能

脂类的分布

脂肪：分布在皮下、腹腔大网膜、肠系膜等处，这些部位称为脂库。 储存脂、可变脂

类脂：类脂是构成生物膜的组成成分。 基本脂或固定脂

脂类的生理功能

脂肪：① 维持体温 ② 减少器官间的摩擦 ③ 人体重要的营养物质和能源。

类脂：① 构成生物膜的重要成分 ② 参与细胞识别及信号传导 ③合成多种活性物质

脂类的消化和吸收

小肠是食物脂类的消化吸收场所。

消化脂类的酶来自胰腺，主要有胰脂肪酶、磷脂酶A2和胆固醇酯酶。

脂类的吸收场所主要是十二指肠下部和空肠上部。

血脂

血浆中的脂类统称为血脂。血脂包括甘油三酯、磷脂、胆固醇酯、胆固醇和脂肪酸。

【血脂的来源和去路】：

食物脂类的消化吸收 氧化供能

体内合成脂类 进入脂库储存

脂库动员释放 构成生物膜

转化为其他物质

血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。

血浆蛋白的分类、命名和各自功能的比较：

电泳分类法： α脂蛋白 前β脂蛋白 β脂蛋白 乳糜微粒

超速离心分类法： HDL LDL VLDL CM

脂类：包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和胆固醇酯等。

血浆蛋白的组成 载体蛋白：是指血浆脂蛋白中的蛋白质成分，分为apoA、apoB、apoC 、apoD、

apoE 五类，主要功能是结合和转运脂类。

甘油三酯的中间代谢

甘油三酯的分解代谢

脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用

的过程。催化脂肪动员的关键酶是激素敏感性脂酶（HSL）。

甘油代谢：脂肪动员释放的甘油不溶于水，可以直接通过血液循环转运。

肝脏、心脏和骨骼肌的脂肪酸代谢最活跃，氧化途径最主要的是β氧化。

① 脂肪酸活化成脂酰CoA

脂肪的氧化 ② 脂酰CoA进入线粒体

③ 脂酰CoA降解成乙酰CoA（又称β氧化）。包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四个过程。

④ 乙酰CoA彻底氧化

肝脏是分解脂肪酸最活跃的器官之一。 HMG-CoA

酮体合成 ① 两分子乙酰CoA缩合生成乙酰乙酰CoA。 ② β-羟基-β-甲基戊二酸单酰CoA。

③ HMG-CoA裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA。④ 乙酰乙酸催化脱羧，生成丙酮。

① β-羟丁酸脱氢生成乙酰乙酸。

酮体代谢 酮体利用 ② 乙酰乙酸反应活化成乙酰乙酰CoA。

③ 乙酰乙酰CoA生成乙酰CoA。

酮体代谢的生理意义：酮体是脂肪酸分解代谢的正常产物，是乙酰CoA的转运形式。

肝脏的β氧化能力最强，可以为其他组织代加工，把脂肪酸氧化成乙酰CoA。

甘油三酯的合成代谢

主要在体内合成，合成主要场所是肝脏和脂肪组织，合成的原料是脂肪酸和甘油。

（一） 脂肪酸合成

合成场所：肝脏、乳腺、脂肪组织等的细胞液中。

合成原料：乙酰CoA（在线粒体中合成）和NADPH（来自磷酸戊糖途径）。还需要ATP、生物素等。

乙酰CoA转运和活化：Mn2 是催化脂肪酸合成的关键酶。

由脂肪酸合成酶系（由一种酰基载体蛋白 [ ACP ] 和六种酶）催化合成。

① 缩合：生成β-酮丁酰ACP。

软脂酸合成 ② 加氢：还原成β-羟丁酰ACP。（由NADPH和H 供氢）

③ 脱水：生成α，β-烯丁酰ACP。

④ 再加氢：还原成丁酰ACP。（由NADPH和H 供氢）

脂肪酸延长：在肝细胞的内质网和线粒体内进行。

软脂酸合成的化学方程式：

乙酰CoA 7丙二酸单酰CoA 14NADPH 14H 软脂酸 7CO2 6H2O 8CoASH 14NADP

（二） 3-磷酸甘油合成

合成甘油三酯所需的3-磷酸甘油主要来自糖代谢，由磷酸二羟丙酮还原生成。

甘油三酯合成

脂肪酸先活化成脂酰CoA才能合成甘油三酯。

3脂肪酸 甘油 7ATP 4H2O 甘油三酯 7ADP 7Pi

激素对甘油代谢的调节

对甘油三酯代谢影响较大的激素有胰岛素、肾上腺素、胰高血糖素、甲状腺激素、糖皮质激素和生长激素等。

其中胰岛素促进甘油三酯的合成，其余激素促进甘油三酯的分解，以胰岛素、肾上腺素和胰高血糖素最为重要。

类脂代谢

甘油三酯代谢

甘油磷脂分解：水解酶主要有磷脂酶A1、磷脂酶A2、磷脂酶C和磷脂酶D.

合成场所：以肝脏、肾脏和小肠等最为活跃。

甘油磷脂合成 甘油和脂肪酸，还需胆碱、乙醇胺、丝氨酸和肌醇等。

合成过程： ① 甘油二酯途径 ② CDP-甘油二酯途径

鞘磷脂代谢（略）

胆固醇代谢

合成场所：肝脏的合成能力最强。场所是细胞液和内质网。

胆固醇合成 合成原料：乙酰CoA，还需要NADPH提供氢，ATP供能。

① 甲羟戊酸合成

合成过程 ② 鲨烯合成

③ 胆固醇合成

胆固醇酯是胆固醇的储存形式和运输形式。有两种酯化方式。

胆固醇酯化 在细胞内，胆固醇由脂酰CoA胆固醇酰基转移酶（ACAT）催化生成。

在血浆中，胆固醇由磷脂酰胆碱胆固醇酰基转移酶（LCAT）催化生成。

① 转化成胆汁酸

胆固醇转化 ② 转化成类固醇激素 （课本P156 图10-25）

③ 转化成7-脱氢胆固醇

胆固醇排泄：大部分转化成胆汁酸，汇入胆汁。其中一部分随粪便排出体外。

第十一章 蛋白质的分解代谢

蛋白质的营养作用

氮平衡：通过氮平衡实验可以了解体内蛋白质的代谢状态。已知蛋白质含氮量平均为16% 。

蛋白质的生理需要量

最低需要量：30-50g ，营养学会推荐量：70-80g 。

蛋白质的营养价值

1.必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。 8种

2.非必需氨基酸：可以在体内合成，不一定由食物提供，称为 ～ 。 12种

【其中精氨酸和组氨酸称为半必需氨基酸。】

蛋白质的互补作用

将不同种类营养作用较低的蛋白质混合食物，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称 ～。

蛋白质的消化、吸收和腐败

蛋白质的消化

胃内消化—胃黏膜主细胞能分泌胃蛋白原。

小肠内消化——小肠是消化蛋白质的主要场所。

氨基酸的吸收和转运

转运氨基酸的载体蛋白分为：中性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、酸性氨基酸载体和亚氨基酸和甘氨酸载体四类。

蛋白质的腐败——未被消化的食物蛋白和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠道菌作用，

产生一系列对人体有害的物质，如胺类、酚类等的过程，称为 ～ 。

氨基酸的一般代谢

氨基酸代谢库

合成组织蛋白（主要）

食物蛋白消化吸收 脱氨基生成α-酮酸

组织蛋白降解 脱羧基生成胺

体内合成非必需氨基酸 转化成其他含氮化合物

氨基酸脱氨基

转氨基

氧化脱氨基

联合脱氨基

其他非氧化脱氨基

NH3的代谢

1.NH3的来源与去路

氨基酸脱氨基 合成尿素排出

胺类氧化 合成含氮物质

肠道吸收 肾脏排出

NH3的转运

① 谷氨酰胺的运氨作用

② 丙氨酸-葡萄糖循环

尿素合成

尿素的合成过程

① 氨甲酰磷酸的合成 ② 瓜氨酸的合成

③ 精氨酸的合成 ④ 精氨酸水解生成尿素

尿素合成的化学方程式：

CO2 NH3 天冬氨酸 3 H2O 3ATP 尿素 延胡索酸 2ADP AMP 4Pi

尿素合成的生理意义

【氨中毒或肝昏迷】

α-酮酸的代谢

氨基酸脱氨基

氨基酸的特殊代谢

一碳单位代谢

一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为 ～ 。

含硫氨基酸代谢

含硫氨基酸包括甲硫氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。

甲硫氨酸循环

1.甲硫氨酸活化

2.SAM转甲基

3.甲硫氨酸再生

半胱氨酸与胱氨酸代谢

1.半胱氨酸与胱氨酸相互转化

2.半胱氨酸氧化分解产生活性硫酸根

3.半胱氨酸参与合成谷胱甘肽

芳香族氨基酸代谢

芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

1.苯丙氨酸羟化成酪氨酸

2.酪氨酸合成甲状腺激素

3.酪氨酸合成黑色素

4.酪氨酸转化成儿茶酚胺

5.酪氨酸氧化分解

第十二章 核苷酸代谢

核苷酸合成代谢

体内有两条核苷酸合成途径： ① 从头合成途径 ② 补救途径

嘌呤核苷酸的从头合成

特点：① 嘌呤碱基的成环原子分别来自谷氨酰胺、天冬氨酸、甘氨酸、一碳单位和CO2.

② 嘌呤环是在5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）分子上逐渐形成的。

嘧啶核苷酸的从头合成

特点：① 嘧啶环的成环原子来自谷氨酰胺、天冬氨酸和CO2 。

② 先合成嘧啶环，再与5-磷酸核糖焦磷酸缩合成UMP.

核苷酸的补救合成

三磷酸核苷的合成 NTP是RNA的合成原料。

脱氧核苷酸的合成 dNTP是DNA的合成原料。

核苷酸分解代谢

第十三章 代谢调节

物质代谢的相互联系

能量代谢的相互联系

糖与脂类的转化

糖代谢与脂类代谢的结合点是乙酰CoA和磷酸二羟丙酮。

糖与氨基酸的转化 （交会点是α-酮酸）

氨基酸转移酶催化的转氨基反应是氨基酸代谢与糖代谢的重要结合点。

四、 氨基酸与脂类的转化 （交会点是甘油）

第二节 细胞水平的代谢调节

细胞水平的代谢调节是最原始、最基本的调节机制。

代谢的区域化分布

代谢途径的关键酶

关键酶：细胞可以通过调节E1的活性来控制整个代谢途径的速度，E1就是这个代谢途径的关键酶。

关键酶的特点：

关键酶的调节：① 结构调节 快速调节 ② 数量调节 迟缓调节

酶的结构调节

蛋白质的结构决定其功能，改变酶蛋白的结构就可以改变其活性。

（一） 变构调节

特定物质与酶蛋白活性中心之外的某一部分以非共价键结合，改变酶蛋白构象，从而改变其活性的调节。

化学修饰调节

通过酶促反应使酶蛋白以共价键结合某种特定基团，或脱该特定基团，导致酶蛋白构象改变，酶活性

也随之改变的调节。

磷酸化和去磷酸化是最常见的化学修饰调节方式。

酶的数量调节——是一种慢速调节方式。

酶蛋白合成的调节

酶蛋白降解的调节

血糖

3.9 ~ 6.1

mmol/L

葡萄糖

血

脂

氨基酸

代谢库

NH3